Инсулин молекулярная масса

Содержание
  1. Синтез инсулина: выработка, структура, механизм действия, влияние на организм, необходимая корректировка медицинскими и подручными способами
  2. Общие сведения
  3. История открытия
  4. Строение гормона
  5. Еще немного истории
  6. Немного анатомии
  7. Как это происходит
  8. Синтез
  9. Функции инсулина
  10. Анаболические функции
  11. Элиминация (выведение) инсулина
  12. Взаимодействие глюкозы и инсулина
  13. Биохимия нейтрализации глюкозы инсулином
  14. Классификация препаратов инсулина
  15. Как восполнить инсулин
  16. Инсулин человеческий | Инструкция по применению лекарств, аналоги, отзывы
  17. Фармакологические свойства
  18. Показания
  19. Способ применения инсулина человеческого и дозы
  20. Противопоказания к применению
  21. Применение при беременности и кормлении грудью
  22. Побочные действия инсулина человеческого
  23. Взаимодействие инсулина человеческого с другими веществами
  24. Передозировка
  25. Торговые названия препаратов с действующим веществом инсулин человеческий
  26. ИНСУЛИН
  27. Биосинтез инсулина, регуляция секреции инсулина
  28. Превращение инсулина в организме
  29. Биологическое действие инсулина
  30. Методы определения инсулина
  31. Показания и противопоказания
  32. Инсулин – что делает? Что значит повышенный уровень? Норма в крови
  33. Зачем нужен инсулин человеку?
  34. Сахарный диабет первого и второго типа: взаимосвязь с инсулином

Синтез инсулина: выработка, структура, механизм действия, влияние на организм, необходимая корректировка медицинскими и подручными способами

Инсулин молекулярная масса

Инсулин (от лат. insula «остров») — полипептидный гормон поджелудочной железы, функцией которого является снабжение клеток организма энергией. Местом синтеза инсулина являются в панкреатические островки Лангерганса, их бета-клетки. Инсулин участвует в метаболизме всех клеток тканей, хотя на бытовом уровне ассоциируется лишь с диабетом.

Общие сведения

На сегодня инсулин достаточно изучен в своем строении. Выявлена связь гормона с метаболизмом белков, у диабетиков вырабатывающихся в недостаточном количестве, что ведет к раннему изнашиванию клеток. Роль инсулина в синтезе белков заключается в том, чтобы усиливать захват клетками аминокислот из крови и затем создавать из них белки.

Помимо этого, именно инсулин тормозит разложение белков в клетках. Инсулин воздействует и на липиды таким образом, что при его дефиците развивается ацидоз и атеросклероз. Почему связывают инсулин с энергией клеток? Потому что при обильной трапезе синтез инсулина заметно повышается, в клетки транспортируется сахар, и они запасают энергию.

При этом уровень глюкозы в крови снижается – это основное свойство инсулина. При избытке глюкозы инсулин преобразует ее в гликоген, который копится в печени и мышцах. Он нужен при истощении других источников энергии. Существует прямая связь инсулина и синтеза гликогена.

А уж когда и гликогена много, сахар преобразуется в жир (из 1 молекулы сахара получается 4 молекулы жира) – он откладывается на боках.

История открытия

В 1869 г. в Берлине совсем еще юный, 22-летний студент-медик Пауль Лангерганс при изучении поджелудочной железы под микроскопом заметил разбросанные по железе группы клеток, позже названные островками Лангерганса.

Их роль была сначала неясна. Позже Э. Лагус заявил, что эти клетки участвуют в пищеварении. В 1889 году немецкий физиолог Оскар Минковски с ним не согласился и в доказательство удалил поджелудочную у подопытной собаки.

Помощник-лаборант Минковски заметил, что моча оперированной собаки привлекает много мух. При ее исследовании был найден сахар. Это был первый опыт, позволивший связать поджелудочную железу с диабетом.

В 1900 г. русский ученый Леонид Васильевич Соболев (1876—1919) из лаборатории И. П. Павлова экспериментально доказал, что островки Лангерганса участвуют в обмене углеводов.

Строение гормона

Инсулин человека – это белок с молекулярной массой 5808, состоящий из 51 аминокислоты, соединенных в 2 пептидные цепи: А – содержит 21, цепь В – 30 аминокислот.

Их связь поддерживается 2 дисульфидными связями. При разрушении этих мостиков гормон инактивируется. Структурируется он, как и всякий обычный белок, в В-клетках.

Некоторые животные имеют инсулин, сходный по строению с человеческим. Это позволило создать синтетический инсулин для лечения СД. Наиболее часто применяют свиной инсулин, который отличается от человеческого только одной аминокислотой.

Бычий – отличается 3 аминокислотами. Определение точной последовательности всех аминокислот в составе инсулина было сделано английским микробиологом Фредериком Сенгером. За эту расшифровку в 1958 году он получил Нобелевскую премию по химии.

Еще немного истории

Выделение инсулина для практического применения было сделано в 1923 г. учеными Торонтского университета Ф. Бантингом и Бестом, которые также получили Нобелевскую премию. Известно, что Бантинг полностью соглашался с теорией Соболева.

Немного анатомии

Поджелудочная железа уникальна по своему строению. Имеется в виду то, что она одновременно и эндокринная железа, и экзокринная. Экзофункция ее заключена в участии в пищеварении. Она производит ценные пищеварительные ферменты – протеазы, амилазы и липазы, которые по протокам выделяются в ее полость. Экзокринная часть занимает 95% всей площади железы.

И только 5% приходится на островки Лангерганса. Это указывает на мощность железы и ее огромную работу в организме. Островки локализованы по всему периметру. 5% – это миллионы островков, хотя их суммарная масса всего 2 г.

Каждый островок содержит клетки А, В, D, РР. Они все производят свои соединения, участвующие в обмене БЖУ из поступающей пищи. Синтез инсулина происходит в В-клетках.

Как это происходит

Детальный процесс продукции инсулина точно не установлен и сегодня. По этой причине СД относится к неизлечимым патологиям. При установлении механизма образования инсулина можно будет управлять и диабетом, изначально влияя на процесс синтеза инсулина.

Сложность в многоэтапности процесса. При нем происходит несколько преобразований веществ, в результате которых неактивный инсулин становится активным. Схема при упрощении: предшественник – препроинсулин – проинсулин – инсулин активный.

Синтез

Синтез инсулина в клетке в упрощенной схеме выглядит так:

  1. Бета-клетки образуют инсулиновое вещество, которое направляется в аппарат Гольджи клетки. Здесь оно дополнительно подвергается обработке.
  2. Комплекс Гольджи – такая структура клеточной мембраны, которая накапливает, синтезирует, а затем и выводит нужные соединения через мембрану.
  3. Трансформация всех этапов и приводит к появлению дееспособного гормона.
  4. Теперь инсулин упаковывается в специальные секреторные гранулки. Хранится до востребования и дозревает. В гранулах хранятся еще С-пептид, ионы цинка, амилин и остатки проинсулина. Синтез и секреция инсулина начинаются во время приема пищи: поступают пищеварительные ферменты, полностью готовая гранула сливается с клеточной мембраной, и ее содержимое полностью выдавливается из клетки в кровь.
  5. Когда развивается гипергликемия, инсулин уже на подходе – освобождается и начинает действовать. Он просачивается в капилляры поджелудочной железы, которых здесь масса, они пронизывают железу насквозь.

Регуляция синтеза инсулина происходит за счет глюкозосенсорной системы бета-клеток. Она полностью регулирует равновесие между поступлением сахара и выработкой инсулина.

Резюме: синтез инсулина в организме активируется при гипергликемии. Но инсулин во время еды только повышается, но вырабатывается он круглосуточно.

Не только глюкозой осуществляется регуляция синтеза и секреции инсулина. Во время еды имеют место и дополнительные стимулы: содержащиеся в пище белки (аминокислоты лейцин и аргинин), эстрогены и холецистокинин, ионы К, Са, жирные кислоты от жиров.

Уменьшение секреции инсулина отмечается при повышении в крови антагониста инсулина – глюкагона. Он производится в тех же панкреатических островках, но в альфа-клетках. Роль глюкагона в расщеплении и расходе гликогена. Последний при этом преобразуется в глюкозу.

Со временем (с возрастом) сила и активность панкреатических островков падает, что становится заметно после 40 лет.

Недостаток синтеза инсулина вызывает необратимые изменения многих органов и систем. Норма инсулина в крови у взрослого составляет 3-25 мкЕ/мл, после 58-60 лет – 7-36 мкЕ/мл. Также инсулин всегда повышен у беременных.

Кроме регулирования гипергликемии, инсулин имеет анаболическую и антикатаболическую функцию. Иначе говоря, оба эти процесса – участники метаболизма. Один из них активизирует, другой тормозит процесс метаболизма. Их согласованность позволяет сохранять постоянство гомеостаза организма.

Функции инсулина

Инсулин формирует некоторые механизмы ферментации в клетках, поддерживая метаболизм. Он при выделении повышает поступление и использование глюкозы тканями, хранение ее мышцами и печенью и жировой тканью.

Главное его предназначение – добиться нормогликемии. Для этого глюкозу нужно куда-то распределить, поэтому инсулин и повышает способность клеток глюкозу усваивать, активирует ферменты для ее гликолиза, повышает интенсивность синтеза гликогена, который идет в печень и мышцы, снижает глюконеогенез в печени, при котором запасы глюкозы в печени уменьшаются.

Анаболические функции

К анаболическим функциям можно отнести:

  1. Увеличение способности клеток к захвату аминокислот (лейцина и валина).
  2. Повышение поставки минералов в клетки – K, Ca, Mg, P.
  3. Активация синтеза белков и дублирование ДНК.
  4. Участие в процессе образования сложных эфиров (этерификация) из жирных кислот, необходимых для появления триглицеридов. Антикатаболическая функция.
  5. Снижение распада белков блокированием процесса их разложения до аминокислот (гидролиз).
  6. Уменьшение разложения липидов (липолиз, в результате чего обычно жирные кислоты поступают в кровь).

Элиминация (выведение) инсулина

Этот процесс происходит в печени и почках. Больше половины его выводится печенью. Здесь имеется особый фермент – инсулиназа, которая инактивирует инсулин путем разрушения его структурных связей до аминокислот. 35% инсулина разлагается в почках. Процесс этот происходит в лизосомах эпителия почечных канальцев.

Инсулин может увеличиваться или уменьшаться в выработке. Это возникает при различных патологиях. Если такие нарушения длительны, развиваются необратимые изменения жизненно важных систем организма.

Взаимодействие глюкозы и инсулина

Глюкоза – вездесущее соединение в тканях организма. Практически в нее превращаются любые поступающие с пищей углеводы. Важнейшее свойство глюкозы – служить источником энергии, особенно ее нехватку сразу отмечают мышцы и мозг.

Для того чтобы не было нехватки глюкозы в клетках, и нужен инсулин. Он выполняет роль ключа для клеток. Без него глюкоза в клетки проникнуть не может, сколько бы сахара вы ни ели. На поверхности клеток есть особые белковые рецепторы для связи с инсулином.

Особой любовью гормон пользуется у миоцитов и адипоцитов (жировые клетки), их и называют инсулинозависимыми. Они составляют почти 70% от всех клеток. Процессы дыхания, кровообращения, движения обеспечиваются ими. Например, мышца без инсулина работать не будет.

Биохимия нейтрализации глюкозы инсулином

Тоже многогранный процесс, складывается поэтапно. Первыми активируются сразу белки – транспортеры, роль которых состоит в захвате молекул глюкозы и переправлении их через мембрану.

Клетка насыщается сахаром. Часть глюкозы направляется в гепатоциты, где превращается в гликоген. Его молекулы уже идут в другие ткани. Что вызывает в организме недостаток инсулина.

Недостаток синтеза инсулина вызывает диабет 1 типа. Если же выработка гормона достаточна, но клетки на него не реагируют вследствие появления у них инсулинорезистентности – развивается СД 2 типа.

Классификация препаратов инсулина

Они бывают комбинированными и одновидовыми. Последние содержат экстракт поджелудочной одного животного.

Комбинированные — сочетают экстракты желез нескольких видов животных. Практически не применяются на сегодня.

По происхождению или видовому признаку инсулин используют человеческий и свиной, крупного рогатого скота или китовый. Они различаются некоторыми аминокислотами. Самый предпочтительный после человеческого – свиной, отличается всего одной аминокислотой.

В России инсулин от крупного рогатого скота не применяют (отличается 3 аминокислотами).

По степени очистки инсулин бывает традиционный (содержит примеси других гормонов поджелудочной), монопиковый (МП) – отфильтрован дополнительно на геле, примесей в нем не более 1•10−3, монокомпонентный (МК) – по восходящей. Последний – самый чистый – 99% очистки (1•10−6 примесей).

Также инсулин различается по началу, пику и длительности действия – он бывает ультракороткий, короткий, средний и пролонгированный – длительный и сверхдлительный. Выбор остается за врачом.

Как восполнить инсулин

Хирургических и физических методов восстановления на сегодня не создано. Возможно применение инсулина только в инъекциях. Поддержать истощенную поджелудочную железу могут и ПССП – они уменьшают гипергликемию. Иногда инсулинотерапию могут дополнить ЗГТ – это способы медикаментозные.

Зато подручных способов воздействия на выработку инсулина существует достаточно: диета со сниженным количеством углеводов, которая подразумевает дробность питания и прием пищи в одинаковое время, частота приема – 5-6 раз в день.

Полезно использование специй, отказ от простых углеводов и переход на сложные с низким ГИ, увеличение клетчатки в рационе, зеленый чай и больше морепродуктов, правильный белок и фитотерапия.

Рекомендуются аэробные упражнения и другая умеренная физическая активность, а это уход от гиподинамии, ожирения, ведь, как известно, физические упражнения помогают избежать множества проблем.

Источник: https://FB.ru/article/388827/sintez-insulina-vyirabotka-struktura-mehanizm-deystviya-vliyanie-na-organizm-neobhodimaya-korrektirovka-meditsinskimi-i-podruchnyimi-sposobami

Инсулин человеческий | Инструкция по применению лекарств, аналоги, отзывы

Инсулин молекулярная масса

ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ПРЕПАРАТЫ РЕЦЕПТУРНОГО ОТПУСКА НАЗНАЧАЮТСЯ ПАЦИЕНТУ ТОЛЬКО ВРАЧОМ. ДАННАЯ ИНСТРУКЦИЯ ТОЛЬКО ДЛЯ МЕДИЦИНСКИХ РАБОТНИКОВ.

Наумов Ю.Н. Ср, 03/02/2016 – 10:43

Формула, химическое название: нет данных.
Фармакологическая группа: гормоны и их антагонисты/ инсулины.
Фармакологическое действие: гипогликемическое.

Фармакологические свойства

Инсулин человеческий является препаратом инсулина средней продолжительности действия, который получен методом рекомбинантной ДНК-технологии. Инсулин человеческий регулирует концентрацию глюкозы в крови, депонирование и обмен углеводов, жиров, белков в органах-мишенях (скелетных мышцах, печени, жировой ткани).

Инсулин человеческий обладает свойствами анаболика и антикатаболическим действием. В мышечной ткани происходит увеличение содержания глицерола, гликогена, жирных кислот, усиление синтеза белка и увеличение потребления аминокислот, но при этом происходит снижение глюконеогенеза, липолиза, гликогенолиза, кетогенеза, катаболизма белков и высвобождения аминокислот.

Инсулин человеческий связывается с мембранным рецептором (тетрамер, который состоит из 4 субъединиц, 2 из которых (бета) погружены в цитоплазматическую мембрану и являются носителями тирозинкиназной активности, а 2 других (альфа) расположены экстрамембранно и отвечают за связывание гормона), образует инсулинрецепторный комплекс, который подвергается аутофосфорилированию.

Этот комплекс в интактных клетках фосфорилирует треониновые и сериновые концы протеинкиназ, что ведет к образованию фосфатидилинозитолгликана и запускает фосфорилирование, которое активизирует ферментативную активность в клетках-мишенях.

В мышцах и других тканях (кроме мозга) способствует внутриклеточному переносу глюкозы и аминокислот, замедляет катаболизм белков, стимулирует синтетические процессы. Инсулин человеческий способствует накоплению глюкозы в печени в виде гликогена и подавляет гликогенолиз (глюконеогенез).

Индивидуальные различия в активности инсулина зависят от дозы, места инъекции, физической активности пациента, диеты и других факторов.
Всасывание инсулина человеческого зависит от способа и места введения (бедро, живот, ягодицы), концентрации инсулина, объема инъекции.

Инсулин человеческий распределяется по тканям неравномерно; не проникает в грудное молоко и через плацентарный барьер. Деградация препарата происходит в печени под действием инсулиназы (глутатион-инсулинтрансгидрогеназа), которая гидролизует дисульфидные связи между цепями А и B и делает их доступными для протеолитических ферментов. Инсулин человеческий выводится почками (30 — 80 %).

Показания

Сахарный диабет 1 и 2 типа, требующий проведения инсулинотерапии (при устойчивости к пероральным гипогликемическим препаратам или при проведении комбинированного лечения; интеркуррентные состояния), сахарный диабет во время беременности.

Способ применения инсулина человеческого и дозы

Способ введения препарата зависит от вида инсулина. Дозу устанавливает врач индивидуально в зависимости от уровня гликемии.Подкожные инъекции проводят в область передней брюшной стенки, бедра, плеча, ягодицы. Места инъекций необходимо чередовать, чтобы одно и то же место использовалось не чаще примерно одного раза в месяц.

При подкожном введении инсулина необходимо проявлять осторожность, чтобы при инъекции не попасть в кровеносный сосуд. Пациенты должны быть обучены правильному использованию устройства для введения инсулина. Не следует массировать место введения после инъекции. Температура вводимого препарата должна соответствовать комнатной.

Снижение количества ежесуточных инъекций достигается комбинированием инсулинов разной длительности действия.При развитии аллергических реакций необходима госпитализация больного, выявление компонента препарата, который явился аллергеном, назначение адекватной терапии и замена инсулина.

Прекращение терапии или использование неадекватных доз инсулина, в особенности у пациентов с сахарным диабетом первого типа, может привести к гипергликемии и диабетическому кетоацидозу (состояния, которые потенциально угрожают жизни пациента).

Развитию гипогликемии при применении препарата способствует передозировка, физические нагрузки, нарушение диеты, органические поражения почек, жировая инфильтрация печени.

Дозу инсулина следует корректировать при нарушении функционального состояния гипофиза, надпочечников, щитовидной железы, почек или/и печени, болезни Аддисона, гипопитуитаризме, сахарном диабете у больных старше 65 лет. Также изменение дозы инсулина может потребоваться при увеличении интенсивности физической активности или изменении привычной диеты.

Прием этанола (включая слабоалкогольные напитки) могут вызвать гипогликемию. Не следует принимать этанол натощак. При некоторых сопутствующих заболеваниях (в особенности инфекционных), состояниях, которые сопровождаются лихорадкой, эмоциональном перенапряжении может увеличиться потребность в инсулине.

Симптомы-предвестники гипогликемии при использовании человеческого инсулина у некоторых больных могут быть менее выражены или отличаться от тех, которые наблюдались у них при применении инсулина животного происхождения.

При нормализации содержания глюкозы в крови, например, при интенсивном лечении инсулином, могут исчезнуть все или некоторые симптомы-предвестники гипогликемии, о чем больные должны быть проинформированы.

Симптомы-предвестники гипогликемии могут стать менее выраженными или измениться при длительном течении сахарного диабета, диабетической нейропатии, использовании бета-адреноблокаторов.Для некоторых пациентов при переходе с инсулина животного происхождения на человеческий инсулин может возникнуть необходимость коррекции дозы.

Это может произойти уже при первом введении препарата человеческого инсулина или постепенно в течение нескольких недель или месяцев после перевода.Переход с одного вида инсулина на другой необходимо проводить под строгим медицинским наблюдением и контролем содержания глюкозы в крови. Изменение активности, торговой марки (производителя), типа, видовой принадлежности (человеческий, животный, аналоги человеческого инсулина) и/или метода производства (ДНК-рекомбинантный инсулин или инсулин животного происхождения) может привести к необходимости коррекции дозы.При использовании препаратов инсулина одновременно с препаратами группы тиазолидиндиона возрастает риск развития отеков и хронической сердечной недостаточности, в особенности у пациентов с патологией системы кровообращения и наличием факторов риска хронической сердечной недостаточности.

При гипогликемии у больного может снижаться скорость психомоторных реакций и концентрация внимания. Это может представлять опасность, когда данные способности особенно необходимы (например, управление механизмами, вождение автотранспорта и другие).

Следует рекомендовать больным принимать меры предосторожности для предотвращения развития гипогликемии при выполнении потенциально опасных видов деятельности, которые требуют быстроты психомоторных реакций и повышенного внимания (в том числе управление транспортными средствами, работа с механизмами). Это особенно важно для пациентов с отсутствующими или слабо выраженными симптомами-предвестниками гипогликемии, а также при частом развитии гипогликемии. В таких случаях врач должен оценить целесообразность выполнения больным такой деятельности.

Противопоказания к применению

Гиперчувствительность, гипогликемия.

Применение при беременности и кормлении грудью

В период беременности особенно важно поддерживать хороший гликемический контроль у женщин, которые получают лечение инсулином. Во время беременности и кормления грудью необходимо скорректировать дозу инсулина для компенсации сахарного диабета.

Потребность в инсулине обычно снижается в первом триместре беременности и возрастает во втором и третьем триместре беременности. Потребность в инсулине может резко снизиться во время родов и непосредственно после них.

Женщинам с сахарным диабетом необходимо информировать врача о беременности или ее планировании. У женщин с сахарным диабетом во время кормления грудью может потребоваться коррекция дозы инсулина или/и диеты.

Инсулин человека не оказывал мутагенного действия в сериях in vitro и in vivo при исследованиях генетической токсичности.

Побочные действия инсулина человеческого

Гипогликемия (бледность кожных покровов, усиление потоотделения, вялость, тремор, дрожь, испарина, тошнота, рвота, тахикардия, сердцебиение, чувство голода, возбуждение, тревожность, парестезии в области рта, головная боль, сонливость, бессонница, страх, депрессивное настроение, раздражительность, необычное поведение, неуверенность движений, спутанность сознания, нарушения речи и зрения, потеря сознания, кома, летальный исход), постгипогликемическая гипергликемия (феномен Сомоджи), инсулинорезистентность (суточная потребность превышает 200 ЕД), отеки, нарушение зрения, аллергические реакции (зуд, кожная сыпь, генерализованный зуд, одышка, затруднение дыхания, диспноэ, повышенная потливость, учащение пульса, гипотензия, анафилактический шок), местные реакции (отечность, зуд, болезненность, покраснение, постинъекционная липодистрофия, которая сопровождается нарушением всасывания инсулина, развитием болевых ощущений при изменении атмосферного давления).

Взаимодействие инсулина человеческого с другими веществами

Гипогликемический эффект инсулина человеческого снижают глюкокортикоиды (дексаметазон, бетаметазон, гидрокортизон, преднизолон и другие), амфетамины, адренокортикотропный гормон, флудрокортизон, блокаторы кальциевых каналов, эстрогены, баклофен, гепарин, левотироксин натрия, пероральные контрацептивы, гормоны щитовидной железы, никотин, тиазидные и другие диуретики (гидрохлоротиазид, индапамид и другие), ампренавир, даназол, изониазид, диазоксид, лития карбонат, хлорпротиксен, симпатомиметики, никотиновая кислота, бета-адреномиметики (например, ритодрин, сальбутамол, тербуталин и другие), трициклические антидепрессанты, эпинефрин, глюкагон, морфин, клонидин, соматотропин, фенитоин, производные фенотиазина. Может потребоваться увеличение дозы инсулина двухфазного [человеческого генно-инженерного] при совместно использовании с указанными препаратами.Гипогликемический эффект инсулина человеческого усиливают метформин, сульфаниламиды, репаглинид, андрогены, пероральные гипогликемические препараты, тестостерон, анаболические стероиды, бромокриптин, дизопирамид, гуанетидин, ингибиторы моноаминоксидазы, антагонисты рецепторов ангиотензина II, ингибиторы карбоангидразы, флуоксетин, карведилол, фенфлурамин, ингибиторы ангиотензинпревращающего фермента (каптоприл, эналаприл и другие), тетрациклины, октреотид, мебендазол, кетоконазол, клофибрат, теофиллин, хинидин, хлорохин, нестероидные противовоспалительные препараты, салицилаты, циклофосфамид, пиридоксин, бета-адреноблокаторы (бетаксолол, метопролол, пиндолол, соталол, бисопролол, тимолол и другие) (маскируют симптомы гипогликемии, включая тахикардию, повышение артериального давления), этанол и этанолсодержащие препараты. Может потребоваться снижение дозы инсулина двухфазного [человеческого генно-инженерного] при совместно использовании с указанными препаратами.Бета-адреноблокаторы, клофелин, резерпин могут скрывать проявление симптомов гипогликемии.На фоне атенолола (в отличие от неселективных бета-адреноблокаторов) эффект усиливается незначительно; необходимо предупредить больного, что при развитии гипогликемии тахикардия и тремор могут отсутствовать, но раздражительность, чувство голода, тошнота должны сохраняться, а потоотделение даже повышается.Концентрацию инсулина человеческого в крови увеличивают (за счет ускорения всасывания) никотинсодержащие препараты и табакокурение.На фоне октреотида, резерпина возможно изменение гипогликемического эффекта (как усиления, так и ослабления), требующее коррекции дозы инсулина.На фоне кларитромицина замедляется скорость разрушения и в некоторых случаях может усиливаться эффект инсулина.На фоне диклофенака изменяется эффект препарата; при совместном использовании необходим контроль уровня глюкозы в крови.На фоне метоклопрамида, который ускоряет опорожнение желудка, может потребоваться изменение доз или режима введения инсулина.Инсулин человеческий фармацевтически несовместим с растворами других лекарственных препаратов.

При необходимости использования других лекарственных средств в дополнение к инсулину человеческому необходимо проконсультироваться с врачом.

Передозировка

При передозировке инсулином человеческим развивается гипогликемия (вялость, усиление потоотделения, бледность кожных покровов, сердцебиение, тахикардия, чувство голода, тремор, дрожь, испарина, тошнота, рвота, парестезии в области рта, сонливость, головная боль, тревожность, возбуждение, бессонница, страх, раздражительность, неуверенность движений, депрессивное настроение, необычное поведение, спутанность сознания, нарушения речи и зрения, потеря сознания) разной степени тяжести, вплоть до гипогликемической комы и летального исхода. При определенных условиях, например, при большой продолжительности или при интенсивном контроле сахарного диабета, симптомы-предвестники гипогликемии могут измениться.
Лечение: легкую гипогликемию можно купировать, приняв внутрь глюкозу, сахар, продукты, которые богаты углеводами, может потребоваться коррекция дозы инсулина, физической активности или диеты; при среднетяжелой гипогликемии необходимо внутримышечное или подкожное введение глюкагона, с дальнейшими приемом внутрь углеводов; при тяжелых состояниях гипогликемии, сопровождающихся неврологическими расстройствами, судорогами, комой, необходимо внутримышечные или подкожное введение глюкагона или/ внутривенное введение концентрированного 40 % раствора декстрозы (глюкозы), после восстановления сознания пациенту необходимо дать пищу, которая богата углеводами, для предотвращения повторного развития гипогликемии. Может потребоваться дальнейший прием углеводов и контроль пациента, так как возможен рецидив гипогликемии.

Торговые названия препаратов с действующим веществом инсулин человеческий

Актрапид® НМАктрапид® НМ Пенфилл®Биосулин® 30/70Биосулин® РВозулим-30/70Возулим РГенсулин М30Генсулин РИнсуман® Рапид ГТМоноинсулин ЧРРинсулин® РРОСИНСУЛИН М микс 30/70Хумодар Б 100Хумодар К25-100Хумодар К25-100 РекХумулин® М3Хумулин® НПХХумулин® Регуляр
  • Гормоны и их антагонисты
  • Инсулины

Источник: https://listel.ru/%D0%B8%D0%BD%D1%81%D1%83%D0%BB%D0%B8%D0%BD_%D1%87%D0%B5%D0%BB%D0%BE%D0%B2%D0%B5%D1%87%D0%B5%D1%81%D0%BA%D0%B8%D0%B9

ИНСУЛИН

Инсулин молекулярная масса

Инсулин (лат. insula остров, островок) — гормон поджелудочной железы; относится к группе белковопептидных гормонов.

В 1900 г. Л. В. Соболев доказал, что островки Лангерганса поджелудочной железы (см.) являются местом образования вещества, регулирующего углеводный обмен в организме. В 1921 г. Ф. Бантинг и Бест (С. Н.

Best) получили экстракт из островковой ткани поджелудочной железы, содержащий инсулин. В 1925 г. Инсулин был получен в кристаллическом виде. В 1955 г. Сенгер (F.

Sanger) изучил аминокислотную последовательность и установил структуру Инсулина крупного рогатого скота и свиней.

Относительная молекулярная масса мономера Инсулин — ок. 6000. Молекула Инсулина содержит 51 аминокислоту и состоит из двух цепей; цепь с N-концевым глицином называется А-цепью и состоит из 21 аминокислоты, вторая — B-цепь — состоит из 30 аминокислот. А- и B-цепи соединены дисульфидной связью, целостность к-рой играет большую роль в сохранении биол, активности молекулы И. (формулу см. ниже).

Молекула инсулина человека

Наиболее близок по аминокислотному составу к И. человека И. свиньи, молекула к-рого отличается всего лишь на одну аминокислоту в B-цепи (вместо треонина в 30-м положении находится аланин).

Биосинтез инсулина, регуляция секреции инсулина

Инсулин синтезируется в базофильных инсулоцитах (бета-клетках) островков Лангерганса поджелудочной железы из своего предшественника — проинсулина. Впервые проинсулин был обнаружен Стайнером (D. F. Steiner) в конце 60-х гг. Проинсулин — одноцепочечный полипептид с относительной мол. массой ок. 10 000, содержит более 80 аминокислот.

Проинсулин представляет собой молекулу П., как бы замкнутую пептидом, который был назван соединяющим, или C-пептидом; этот пептид делает молекулу И. биологически неактивной. По иммунологической характеристике проинсулин близок к И.

Проинсулин синтезируется на рибосомах инсулоцитов, затем по цистернам цитоплазматической сети молекула проинсулина передвигается к пластинчатому комплексу (комплекс Гольджи), от к-рого отделяются вновь образованные секреторные гранулы, содержащие проинсулин.

В секреторных гранулах под действием ферментов от проинсулина отделяется С-пептид и образуется И. Процесс ферментативного превращения проинсулина протекает в. несколько стадий, в результате которых образуется инсулин, промежуточные формы про-инсулина и С-пептид.

Все эти вещества обладают разной биол, и иммунной активностью и могут участвовать в регуляции различных видов обмена веществ. Нарушение процессов превращения проинсулина в И. приводит к изменению соотношения этих веществ, появлению анормальных форм И. ив результате этого — к сдвигу в регуляции обмена веществ.

Поступление гормонов в кровь регулируется несколькими механизмами, одним из которых для И. (пусковым сигналом) является повышение содержания глюкозы в крови (см. Гипергликемия); важная роль в регуляции поступления И. принадлежит микроэлементам, гормонам жел.-киш. тракта (в основном секретину), аминокислотам, а также ц. н. с. (см. Гормоны).

Превращение инсулина в организме

При выходе в русло крови часть И. образует комплексы с белками плазмы крови — так наз. связанный инсулин, другая часть остается в форме свободного инсулина. Л. К. Старосельцева и сотр. (1972) установили, что существуют две формы связанного И.: одна форма — комплекс И. с трансферрином, другая — комплекс И.

с одним из компонентов альфа-глобулинов сыворотки крови. Свободный и связанный И. отличны друг от друга по биол., иммунным и физ.-хим. свойствам, а также по влиянию на жировую и мышечную ткани, которые являются органами-мишенями и называются инсулинчувствительным и тканями. Свободный И. реагирует с антителами к кристаллическому П.

, стимулирует поглощение глюкозы мышечной и в какой-то степени жировой тканью. Связанный И. не реагирует с антителами к кристаллическому П., стимулирует поглощение глюкозы жировой тканью и практически не влияет на этот процесс в мышечной ткани. Связанный И.

отличается от свободного скоростью метаболизма, поведением в электрофоретическом поле, при гельфильтрации и диализе.

При экстракции сыворотки крови солянокислым этанолом было получено вещество, по биол, эффектам подобное И.

Однако это вещество не реагировало с антителами, полученными к кристаллическому Инсулину, и поэтому было названо «неподавляемая инсулиноподобная активность плазмы», или «инсулиноподобное вещество».

Изучению инсулиноподобной активности придается большое значение; «неподавляемая инсулиноподобная активность плазмы» многими авторами рассматривается как одна из форм И. Благодаря процессам связывания И. с белками сыворотки крови обеспечивается его доставка к тканям.

Кроме того, связанный И. является как бы формой хранения гормона в крови и создает резерв активного И. в русле крови. Определенное соотношение свободного и связанного И. обеспечивает нормальную жизнедеятельность организма.

Количество И., циркулирующего в русле крови, определяется не только скоростью секреции, но и скоростью его метаболизма в периферических тканях и органах. Наиболее активно процессы метаболизма И. протекают в печени.

Существует несколько предположений о механизме этих процессов в печени; установлено, что имеются два этапа — восстановление дисульфидных мостиков в молекуле инсулина и протеолиз с образованием биологически неактивных пептидных фрагментов и аминокислот.

Существует несколько инсулининактивирующих и инсулиндеградирующих ферментных систем, участвующих в метаболизме И.

К ним относятся инсулининактивирующая ферментная система [протеиндисульфидная редуктаза (глютатион)] и инсулиндеградирующая ферментная система, к-рая представлена тремя типами протеолитических ферментов.

В результате действия протеиндисульфидной редуктазы происходит восстановление — S— S-мостиков и образование А- и B-цепей И. с последующим протеолизом их до отдельных пептидов и аминокислот. Помимо печени, метаболизм И. происходит в мышечной и жировой тканях, почках, плаценте. Скорость процессов метаболизма может служить контролем за уровнем активного И. и играет большую роль в патогенезе сахарного диабета. Период биол, полураспада И. человека — ок. 30 мин.

Биологическое действие инсулина

Инсулин является универсальным анаболическим гормоном. Один из наиболее ярких эффектов И. — его гипогликемическое действие. И. оказывает влияние на все виды обмена веществ: стимулирует транспорт веществ через клеточные мембраны, способствует утилизации глюкозы и образованию гликогена, ингибирует глюконеогенез (см.

Гликолиз), тормозит липолиз и активирует липогенез (см. Жировой обмен), повышает интенсивность синтеза белка. И., обеспечивая нормальное окисление глюкозы в цикле Кребса (легкие, мышцы, почки, печень), способствует образованию макроэргических соединений (в частности, АТФ) и поддержанию энергетического баланса клеток.

И, необходим для роста и развития организма (действует в синергизме с соматотропный гормоном гипофиза).

Все биол, эффекты И. самостоятельны и независимы друг от друга, однако в физиологических условиях конечный эффект И.

складывается из непосредственной стимуляции биосинтетических процессов и одновременного снабжения клеток «строительным» материалом (напр., аминокислотами) и энергией (глюкозой). Многообразные эффекты И.

реализуются путем взаимодействия его с рецепторами клеточных мембран и передачи сигнала (информации) в клетку к соответствующим ферментным системам.

Физиологическим антагонистом Инсулина в регуляции углеводного обмена и обеспечении оптимального для жизнедеятельности организма уровня глюкозы в крови является глюкагон (см.), а также некоторые другие гормоны (щитовидной железы, надпочечников, соматотропный гормон).

Нарушения в синтезе и секреции инсулина могут быть разного характера и иметь различное происхождение. Так, недостаточность секреции И. приводит к гипергликемии и развитию сахарного диабета (см.

Диабет сахарный, этиология и патогенез). Избыточное образование И. наблюдается, напр., при гормонально-активной опухоли, исходящей из бета-клеток панкреатических островков (см.

Инсулома), и выражается клинически симптомами гиперинсулинизма (см.).

Методы определения инсулина

Методы определения инсулина условно можно разделить на биологические и радиоиммунные. Биол, методы основаны на стимуляции поглощения глюкозы инсулинчувствительными тканями под действием И. Для биол, метода используется диафрагмальная мышца и эпидидимальная жировая ткань, получаемая от крыс чистых линий. Кристаллический И.

или исследуемая сыворотка крови человека и препараты диафрагмальной мышцы или эпидидималыюй жировой ткани (лучше изолированные жировые клетки, полученные из эпидидимальной жировой ткани) в буферном р-ре, содержащем определенную концентрацию глюкозы, помещаются в инкубатор.

По степени поглощения глюкозы тканью и соответственно убыли ее из инкубируемой среды рассчитывают содержание И. в крови, используя при этом стандартную кривую.

Свободная форма И. усиливает поглощение глюкозы в основном на диафрагмальной мышце, с к-рой практически не реагирует связанная форма И., поэтому, используя диафрагмальный метод, можно определить количество свободного И. Поглощение глюкозы эпидидимальной жировой тканью стимулируется в основном связанной формой И.

; но с жировой тканью частично может реагировать и свободный И., поэтому данные, полученные при инкубации с жировой тканью, можно называть общей инсулинной активностью. Физиол, уровни свободного и связанного И.

колеблются в очень широких пределах, что, видимо, связано с индивидуальным типом гормональной регуляции обменных процессов, и могут в среднем составлять в норме 150—200 мкед/мл свободного И. и 250—400 мкед/мл связанного И.

Радиоиммунный метод определения И. основан на конкуренции меченого и немеченого И. в реакции с антителом к И. в анализируемой пробе. Количество радиоактивного И., связанного с антителами, будет обратно пропорционально концентрации И. в анализируемой пробе.

Наиболее удачным вариантом радиоиммунного метода оказался метод двойных антител, который условно (схематически) можно представить следующим образом. Антитела против И. получают на морских свинках (так наз. антитела первого порядка) и соединяют их с меченым И. (1251).

Полученный комплекс повторно соединяют с антителами второго порядка (полученными от кролика). Это обеспечивает стабильность комплекса и возможность реакции замещения меченого И. на немеченый. В результате этой реакции немеченый И. связывается с антителами, а меченый И.

переходит в свободный р-р.

Многочисленные модификации этого метода основаны на этапе отделения меченого И. от комплекса с немеченым И. Метод двойных антител положен в основу приготовления готовых наборов для радиоиммунного метода определения И. (фирмами Англии и Франции).

Для медицинских целей Инсулин получают из поджелудочной железы крупного рогатого скота, свиней и китов. Активность И. определяют биол, путем (по способности понижать содержание сахара в крови у здоровых кроликов).

За единицу действия (ЕД), или интернациональную единицу (ИЕ), принимают активность 0,04082 мг кристаллического инсулина (стандарта). И. легко соединяется с двухвалентными металлами, особенно с цинком, кобальтом, кадмием, и может образовывать комплексы с полипептидами, в частности с протамином.

Это свойство было использовано при создании препаратов И. пролонгированного действия.

По длительности действия различают три типа препаратов И. Препаратом короткого действия (ок. 6 час.) является инсулин отечественного производства (И. крупного рогатого скота и свиней). Препарат средней продолжительности действия (10—12 час.

) — суспензия цинк-инсулина аморфного — отечественный препарат, аналогичный зарубежному препарату семиленте. К препаратам длительного действия относятся протамин-цинк-инсулин для инъекций (16—20 час. действия), суспензия инсулин-протамина (18— 24 час.), суспензия цинк-инсулина (до 24 час.

), суспензия цинк-инсулина кристаллического (до 30—36 час. действия).

Фармакологическую характеристику наиболее употребляемых препаратов И. и формы их выпуска — см. Гормональные препараты, таблица.

Показания и противопоказания

И. является специфическим противодиабетическим средством и применяется в основном при сахарном диабете; абсолютным показанием является наличие кетоацидоза и диабетической комы. Выбор препарата и его дозировка зависят от формы и тяжести течения болезни, возраста и общего состояния больного. Подбор доз и лечение И.

проводится под контролем содержания сахара в крови и в моче и наблюдением за состоянием больного. Передозировка И. грозит резким падением содержания сахара в крови, гипогликемической комой. Конкретные показания к применению тех или иных препаратов И. при сахарном диабете у взрослых и детей — см. Диабет сахарный, лечение.

Препараты И. применяются для лечения некоторых психических болезней. В СССР инсулиношоковое лечение шизофрении было применено в 1936 г. А. С. Кронфельдом и Э. Я. Штернбергом. С появлением нейролептиков лечение И. стало методом выбора — см. Шизофрения.

В небольших дозах И. иногда назначают при общем истощении, фурункулезе, рвоте беременных, гепатитах и др.

Все препараты И. пролонгированного действия вводят только под кожу (или внутримышечно). Внутривенно (напр., при диабетической коме) можно вводить только р-р инсулина кристаллического для инъекций.

Нельзя вводить суспензии цинк-инсулина (и другие препараты И.

пролонгированного действия) в одном шприце с р-ром инсулина для инъекций; в случае необходимости вводят р-р инсулина для инъекций отдельным шприцем.

Противопоказание — аллергия к Инсулину; относительные противопоказания — заболевания, протекающие с гипогликемией. Необходима осторожность при лечении И. больных, у которых наблюдаются коронарная недостаточность и нарушения мозгового кровообращения.

Библиография: Биохимия гормонов и гормональной регуляции, под ред. Н. А. Юдаева, с. 93, М., 1976; Ньюсхолм Э.И Старт К. Регуляция метаболизма, пер. с англ., с. 387 и др., М., 1977; Проблемы медицинской энзимологии, под ред. G. Р. Мардашева, с. 40, М., 1970, библиогр.; Руководство по клинической эндокринологии, под ред. В. Г. Баранова, Л.

, 1977; Сахарный диабет, под ред. В. Р. Клячко, с. 130, М., 1974; Старосельцева Л. К. Различные формы инсулина в организме и их биологическое значение, в кн.: Совр. вопр, эндокрин., под ред. H. А. Юдаева, в. 4, с. 123, М., 1972; Юдаев Н. А. Биохимия гормональной регуляции обмена веществ, Вестн. АН СССР, № 11, с. 29, 1974; Banting F. G., а. Вest С. H.

Internal secretion of pancreas, J. Lab. clin. Med., v. 7, p. 251, 1922; Cerasi E. a. Luft R. Diabetes mellitus — a disorder of cellular information transmission, Horm. metaboi. Res., v. 4, p. 246, 1970, bibliogr.; Insulin, ed. by R. Luft, Gentofte, 1976; Steiner D. F. a, o. Proinsulin and the biosynthesis of insulin, Recent Progr. Hormone Res., v. 25, p.

207, 1969, bibliogr.

В. С. Ильин, Л. К. Старосельцева

Источник: https://xn--90aw5c.xn--c1avg/index.php/%D0%98%D0%9D%D0%A1%D0%A3%D0%9B%D0%98%D0%9D

Инсулин – что делает? Что значит повышенный уровень? Норма в крови

Инсулин молекулярная масса

Инсулин

(лат. insula остров, островок) — гормон поджелудочной железы; относится к группе белковопептидных гормонов.

В 1900 г. Л. В. Соболев доказал, что островки Лангерганса поджелудочной железы (см.) являются местом образования вещества, регулирующего углеводный обмен в организме. В 1921 г. Ф. Бантинг и Бест (С. Н.

Best) получили экстракт из островковой ткани поджелудочной железы, содержащий инсулин. В 1925 г. Инсулин был получен в кристаллическом виде. В 1955 г. Сенгер (F.

Sanger) изучил аминокислотную последовательность и установил структуру Инсулина крупного рогатого скота и свиней.

Относительная молекулярная масса мономера Инсулин — ок. 6000. Молекула Инсулина содержит 51 аминокислоту и состоит из двух цепей; цепь с N-концевым глицином называется А-цепью и состоит из 21 аминокислоты, вторая — B-цепь — состоит из 30 аминокислот. А- и B-цепи соединены дисульфидной связью, целостность к-рой играет большую роль в сохранении биол, активности молекулы И. (формулу см. ниже).

Молекула инсулина человека

Наиболее близок по аминокислотному составу к И. человека И. свиньи, молекула к-рого отличается всего лишь на одну аминокислоту в B-цепи (вместо треонина в 30-м положении находится аланин).

Зачем нужен инсулин человеку?

Инсулин принимает непосредственное участие в метаболических процессах, происходящих в организме человека:

  • Сахар, который человек получает из продуктов питания, благодаря инсулину, может проникать в клетки тканей организма. Именно инсулин делает их мембраны более проницаемыми.
  • Инсулин стимулирует процесс продукции гликогена из глюкозы, что происходит в мышечных клетках и в клетках печени.
  • Белки способны накапливаться, синтезировать и не распадаться в организме также благодаря инсулину. Гормон помогает жировым клеткам захватывать глюкозу и трансформировать ее в жировую ткань. Именно по это причине чрезмерное употребление углеводистых продуктов приводит к жировым отложениям.
  • Инсулин обладает анаболитическим действием (повышает активность ферментов, которые способствуют распаду глюкозы), а также антикатаболическим действием (не дает иным ферментам растворять гликоген и жиры).

Инсулин нужен организму, он участвует во всех процессах, которые в нем происходят. Однако базовой задачей этого гормона является обеспечение нормального обмена углеводов. Инсулин – это единственный гормон, который может понизить уровень сахара в крови. Все остальные гормоны способствуют повышению уровня глюкозы в крови. Речь идет об адреналине, глюкагоне, гормоне роста.

Инсулин начинает вырабатываться поджелудочной железой после того, как уровень углеводов в крови повышается. Это происходит в то время когда пища, которую съел человек, поступает в желудок.

Причем продукт питания при этом может содержать углеводы в минимальном количестве. Таким образом, любая еда, попавшая в желудок, способствует тому, что уровень инсулина в крови начинает расти.

Если человек голодает, уровень этого гормона начинает падать.

Также на процесс выработки инсулина влияют и иные гормоны, а еще кальций и калий (при повышении их значений), жирные кислоты (при наличии их в крови в большом количестве). Соматотропин (гормон роста), напротив, способствует снижению уровня инсулина в крови. Аналогичным эффектом обладает соматостатин, но в меньшей мере.

Уровень инсулина напрямую зависит от уровня глюкозы в крови, поэтому исследования, направленные на их определение, практически всегда проводят параллельно. Для их реализации необходимо сдать кровь в лаборатории.

: Инсулин: зачем он нужен и как работает?

Сахарный диабет первого и второго типа: взаимосвязь с инсулином

При сахарном диабете второго типа происходит изменение в нормальной выработке и функциональных возможностях инсулина. Чаще всего заболевание манифестирует у немолодых людей, которые страдают от ожирения.

При избыточном накоплении жира в организме, в крови происходит рост числа липопротеинов. Это способствует снижению восприимчивости клеток к инсулину. В результате организм начинает вырабатывать его в меньших количествах.

Уровень инсулина в крови падает, а уровень глюкозы начинает повышаться, ведь для ее утилизации не хватает гормонов.

Если уровень глюкозы в крови повышен, то нужно начинать придерживаться диетического питания и избавляться от жировых отложений. В этом случае риск развития сахарного диабета понижается, а значит, человек может избежать серьезных проблем со здоровьем.

Сахарный диабет первого типа развивается иначе. При этой разновидности заболевания глюкозы вокруг клеток очень много, но вот усвоить ее они не могут, так как инсулина для этих целей в крови недостаточно.

В результате таких нарушений в организме начинают происходить следующие патологические изменения:

Источник: https://sportpit68.ru/trenirovki/insulin-stimuliruet.html

Ваш лекарь
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: